La recherche scientifique en Lorraine s’est dotée d’une technologie innovante à ce jour, la technologie switchSENSE®. Cette dernière permet d’étudier les interactions biomoléculaires en temps réel, et cela grâce à une puce à ADN qui fait toute l’originalité du système. Cette acquisition est un atout majeur pour comprendre le fonctionnement des cellules vivantes, véritables usines capables de produire un nombre incalculable de molécules aux fonctions physiologiques variées. Ces fonctions reposent, pour la plupart, sur des interactions spécifiques entre des protéines, de l’ADN ou encore de l’ARN. Parmi les nombreuses méthodes qui en abordent l’étude, très peu prennent en compte l’aspect dynamique des mécanismes mis en jeu. Sur le sol français, l’Université de Lorraine (UL) possède ainsi le troisième équipement de ce genre, les deux premiers étant localisés au Commissariat à l’Energie Atomique (CEA) de Saclay et à l’Université de Strasbourg.
La méthode switchSENSE® permet de réaliser une analyse dynamique de l’interaction entre une protéine fonctionnelle et un partenaire (protéine, ADN, ARN, autres). Cette méthode originale se décline en trois phases. La phase 1 consiste à greffer un levier articulé (un petit fragment d’ADN couplé à une molécule fluorescente) sur un biocapteur appelé puce à ADN. Ce levier n’est fixé que d’un côté et peut osciller sous l’effet d’un courant électrique. Un signal lumineux plus ou moins intense sera émis en fonction de l’amplitude du mouvement réalisé. Dans la phase 2, on fixe la protéine dont on cherche à comprendre la fonction à l’extrémité libre de ce levier. Ce complexe nucléo-protéique est toujours mobile et ses oscillations peuvent être monitorées. La phase 3 consiste à mettre en présence de cette structure un partenaire potentiel. En fonction des oscillations observées plus ou moins importantes, il est alors possible de conclure s’il y a une interaction ou non.
Cette technologie a déjà pu apporter des éléments de réponses capitaux à des questions scientifiques jusque-là non résolues avec les techniques classiques. Cela vient d’être le cas pour plusieurs projets de recherche tels que (1) la régulation de la production d’un antibiotique chez une bactérie, (2) la coopération de protéines dans la lutte contre le stress oxydant, ou encore (3) la prise en charge du chlordécone, un insecticide très toxique pour l’être humain, par des lipoprotéines du sang.
Cet outil original est désormais accessible sur la plateforme technologique Approches fonctionnelles et Structurales des InterActions cellulaires (ASIA) rattachée au pôle scientifique Agronomie, Agroalimentaire et Forêt (A2F) de l’UL. L’équipement a été acquis par l’UL et l’INRAE Grand Est, dans le cadre du Contrat de Plan Etat Région. La plateforme ASIA mutualisée, labellisée Structure d’Appui à la Recherche (StAR) par Lorraine Université d’Excellence (LUE), est ouverte pour établir des collaborations avec la communauté scientifique. Elle est également accessible au public et il est possible de la visiter. Les résultats des recherches évoquées ci-dessus et publiés dans des revues internationales ainsi que les modalités d’accès de la plateforme sont disponibles sur https://a2f.univ-lorraine.fr/asia/.